Trávicí enzymy jsou časté téma, jak u nesportovců, tak i u sportovců. ‚Kulturistická‘ strava je většinou více či méně stereotypní a nedá se vymyslet miliarda různých kombinací jídel, která by měla požadovanou nutriční hodnotu.
Skvěle to ilustrují populární fotky Ronnieho Colemana či jiných kulturistů ládujících se rýží a masem. Na to, jakou roli trávicí enzymy v našem těle plní a zda je nutné je doplňovat ve formě suplementu, se podíváme v našem dnešním článku.
Na vaše otázky ohledně stravování, ovoce, zavodnění a kysaných produktů odpovídali Petr Havlíček a Jirka Vacek v jednom z našich videí.
Ze všeho nejdřív je nutné trávicí enzymy vůbec nějak definovat. Jedná se tedy o látky umožňující trávení – pomáhají rozkládat složité molekuly na ty jednoduché.
Trávicí enzymy jsou tvořeny celou různorodou skupinou látek, jako jsou například mikroorganismy a houby. Základní dělení enzymů bývá obvykle prováděno podle typu molekul, na které primárně působí.
Takto rozlišujeme:
- proteázy – zajišťují rozklad proteinů na aminokyseliny
- amyláza – zajišťuje rozklad komplexních sacharidů na jednodušší
- lipázy – zajišťují rozklad tuků na mastné kyseliny
- nukleázy – zajišťují rozklad nukleových kyselin na nukleotidy
Trávicí enzymy pod drobnohledem
Pojďme představit podrobněji jednotlivé skupiny enzymů trávicích na tři základní makronutrienty:
Proteázy
Úkolem proteáz je především trávení komplexní struktury proteinů na jednotlivé aminokyseliny, které mohou být v těle dále využity. V souvislosti s tím je nutné si uvědomit, že některé aminokyseliny jsou tzv.
esenciální a pokud by tyto enzymy nefungovaly správně, bylo by jen velmi obtížné z běžné stravy tyto aminokyseliny přijmout.
Proteázy jsou produkovány primárně ve slinivce břišní, žaludku a tenkém střevě a mezi nejvýznamnější zástupce této skupiny patří bromelain (jehož zdrojem je ananas), papain (papája) i tělem produkovaný trypsin a pepsin.
Dokonce se objevují i studie, které poukazují na potenciální vliv na posílení imunitního systému i snížení bolestivosti svalů. A právě to je jeden z důvodů, proč se trávicí enzymy přidávají i do některých proteinů (například do Pure Elite CFM od společnosti Czech Virus).
Amyláza
Amyláza je enzym zajišťující trávení komplexních sacharidů na ty jednodušší. V těle člověka se primárně vyskytuje na dvou místech – v ústech a slinivce. Po konzumaci potravy se jídlo obalí slinami, čímž alfa amyláza začne působit.
Ta sacharidy sice neštěpí tak intenzivně (vzhledem ke krátkému pobytu stravy v ústech), ale na druhou stranu dokáže působit až hodinu po polknutí a určité “předštěpení” zvládne. Poté se potrava dostane do pankreatu (slinivky břišní) a tam se sacharidy štěpí dále.
Mezi nejvýraznější enzymy patří sacharáza, maltáza i laktáza, které se velmi často pletou s jejich substráty:
- sacharáza působí na sacharózu a vzniká tak glukóza a fruktóza
- maltáza působí na maltózu a vzniká glukóza
- laktáza působí na laktózu a vzniká tak glukóza a galaktóza
Lactase Enzymy Jedná se o enzym laktázu, který zlepšuje trávení laktózy u osob, které laktózu špatně tráví. Laktóza je označována také jako mléčný cukr a je obsažena v mléce. Při trávení mléka se musí rozštěpit na glukózu a galaktózu a to je možné jen tehdy, když je ve střevě přítomno dostatečné množství enzymu laktázy. Pokud se enzymu nevytváří dostatečné množství, zůstává nestrávená laktóza ve střevě a způsobuje trávicí obtíže, jako je průjem a nadýmání. Řešením pro mnoho lidí může být právě tento enzym, který se užívá před jídlen obsahující laktozů a ‚čeká‘ až se dostane do trávicího traktu, kde ho rozštěpí.
Lipázy
Štěpení tuku na mastné kyseliny je poměrně náročný proces, který nezajišťují jen samotné lipázy, ale svou nezastupitelnou roli zde hraje i žluč. Ta přichází po konzumaci potravy jako první, protože žlučník začne produkovat žluč po tom, co se potrava dostane do tenkého střeva a tím dojde k naštěpení tuku na menší molekuly, se kterými si dále poradí lipázy.
Trávicí enzymy v potravinách
Trávicí enzymy se vyskytují i v celé řadě potravin. Nejvýznamnějšími zdroji jsou:
- Fermentované zeleniny – skvělým příkladem je kysané zelí nebo asijské kimchi, které jsou bohaté nejen na probiotika, ale také na trávicí enzymy. Pokud budete tento typ zeleniny kupovat, ujistěte se, že není pasterovaná, protože vyšší teploty by mohly některé z důležitých složek zničit.
- Ovoce – nejčastěji skloňovaným ovocem v souvislosti s trávicími enzymy je papája (zdroj papainu), ananas (zdroj bromelainu), mango (zdroj amylázy) a avokádo (zdroj lipázy). První dva enzymy zajišťují trávení bílkovin, a proto se objevují také v různých proteinových suplementech, amyláza se stará o správné využití sacharidů a lipáza souvisí s trávením tuků.
- Zázvor – vzhledem k tomu, že zázvor je rostlina disponující celým spektrem pozitivních účinků, asi nikoho nepřekvapí, že obsahuje i trávicí enzymy. Konkrétně zde najdete zingibain, tedy enzym inhibující fungování mnoha dalších enzymů.
- Mléčné produkty – Stejně jako u probiotik, musíme i zde zmínit různé kysané mléčné produkty, jako je například kefír nebo podmáslí.
Vyplatí se je suplementovat?
Vyplatí se je suplementovat? Trávicí enzymy jsme si v našem dnešním článku snad představili dostatečně, a proto je na místě shrnout jejich význam ve výživě sportovce.
Osobně zastávám názor, že jejich suplementace nutná není, ale je nezbytné klást důraz na pestrý a vyvážený jídelníček.
Pokud máte velký kalorický příjem, je váš jídelníček chudý na potraviny obsahující trávicí enzymy nebo jestli máte s trávením problémy, suplementace trávicích enzymů to může napravit.
Mohlo by vás zajímat:
Proč (ne)řešit sacharidy. Nejlepší rady na hubnutí. Sestav si jídelníček.
Proč (ne)řešit sacharidy. Nejlepší rady na hubnutí. Sestav si jídelníček.Skoro žádné sacharidy v jídelníčku. Nesmím jíst po 18. hodině. Pokud chci zhubnout musím hladovět. A během den musím jíst každé dvě až tři hodiny, aby tělo furt fungovalo a nezpomalil se mi metabolismus! Pojdme si vyvrátit tyhle hloupé mýty a mrknout proč neřešit sacharidy.
2. Stupeň – Suplementační pyramida. Jaký je nejlepší protein?
2. Stupeň – Suplementační pyramida. Jaký je nejlepší protein?Minulý díl byl o mikroživinách o jejich důležitosti, dnes bude řeč o makroživonách a to konkrétně o bílkovinách nebo také proteinech, které jsou stavebním kamanem pro budování svalové hmoty.
Источник: https://www.fitness007.cz/poradna/travici-enzymy-a-jejich-uloha-pri-traveni-jake-potraviny-jsou-bohate-na-enzymy/
P/S – Amyláza (µkat/l)
Charakteristika
Alfa-amylázy jsou trávicí enzymy polypeptidové struktury (511 aminokyselin). Slinný a pankretický izoenzym jsou z 97% homologní, v séru i v moči mají u zdravých lidí přibližně stejnou katalytickou aktivitu. Jejich fyziologickou funkcí je štěpení polysacharidů obsažených v potravě na maltózu.
Pankreatický izoenzym je produkován pankreatem a vylučován do duodena. Slinná alfa-amyláza je syntetizovná především ve slinných žlázách je vylučována do slin, nachází se také v slzách, potu a plodové vodě.
Patofyziologický mechanizmus uvolnění do cirkulace:
Při akutní serosní pankreatititdě se zvyšuje permeabilita bazálního pólu acinárních buněk, v případě hemoragicko nekrotizující pankreatitidy navíc dochází k jejich nekróze.
Při chronické pankreatitidě ( a fibrózních změnách), litiáze, obstrukci tumorem dochází k porušení průtoku pankreat.vývody a zvýšený tlak spůsobí rozšíření epiteliálních istmů a průniku pankreatických enzymů do perikapilárních prostor.
Biologická variabilita a vztah k analytickým parametrům – amyláza v séru/plazmě
| Intraindividuální variabilita (CVi) | 8,7 % |
| Interindividuální variabilita (CVg) | 28,3 % |
| Index individuality (teoretický, bez CVa) | 0,31 |
| Kritická diference relativní (Z=1,96, reálný CVa) | 24,5 % |
| Kritická diference absolutní (pro hodnotu 3,00 µkat/l) | 0,74 µkat/l |
| Poločas eliminace | 0,2 dne, tj. 4,8 hodin. |
- Údaje pro pankreatickou amylázu a amlázu v moči viz 55, 1055_Amyláza pankreatická v séru, plazmě, 120_Amyláza v moči.
- Poznámka k poločasu eliminace
- Poločas eliminace 0,125 až 0,25 dne (krátký poločas eliminace, za den zůstává méně než 10 % původního množství).
- Indikace vyšetření
Akutní a chronická pankreatitida a trauma pankreatu, diferenciální diagnostika NPB, diagnostika a dif. diagnostika parotitidy, monitorace stavu po ERCP.
Pro diferenciální diagnostiku hyperamylazémie, je vhodné doplnit vyšetření pankreatického izoenzymu amylázy.
Výpovědní hodnota
Zvýšení aktivity celkové amylázy v séru/moči je příznačné pro onemocnění pankreatu a slinných žláz. Její aktivita roste obvykle paralelně s lipázou, ale existují i případy izolovaného vzestupu aktivity jen jednoho z těchto pankreatických enzymů. Diagnostická hodnota vyšetření je pro onemocnění pankreatu nižší v porovnání s lipázou a stanovením pankreatického izoenzymu.
Stanovení nemá prognostickou hodnotu, neodráží reziduální funkční kapacitu pankreatu. U etylické etiologie pankreatitidy se elevace AMS vyskytuje jen u 60-70% pacientů.
Makroamylazémie:
Podkladem je tvorba komplexů plazmatické amylázy s imunoglobuliny IgA nebo IgG, která brání gloemrulární filtraci enzymu a prodlužuje biologický poločas. Prevalence v populaci je asi 0,1%, stav je častý u lymfomů, monoklonálních gamapatií a AIDS. Důsledkem snížení renální elmiminace je 4x elevace amylázy v séru při normální/snížené aktivitě v moči.
| Onemocnění | Amyláza v séru |
| Akutní pankreatitida Akutní exacerbace chronické pankreatitidy | Vzestup 5-6 hodin po vzniku symptomatologie u akutní pankreatitidy hodnoty nad 3xHRM, až do 20x HRM. Perzistence elevace v séru dle etiologie
|
| Jiná etiologie náhlé příhody břišní v oblasti horního abdominálního kvadrantu (cholecystitis, penetrace duodenálního vředu), ruptura GEU, torze vejcovodů | Elevace do 3,5 násobku HRM, perzistence 2-4 dny |
| Stav po ERCP | Elevace 2h po výkonu s maximem cca 2-4xHRM v 6. hodině po ERCP, s perzistencí do 2.-3.dne |
| Parotitida | Elevace do 3-5x HRM, postprandiální elevace u sialolithiázy. |
| Renální oenomcnění | Poměrně častá je mírná elevace u glomerulárních lézí. Při tubulárním poškození je renální clearance zvýšena. |
| Jiné onemocnéní | Mírná elevace (do 2xHRM) může být přítomna u infekčních hepatitid, sarkoidózy, traumatu břicha. Paraneoplastická produkce především slinné amylázy se nejčastěji vyskytuje u malignit štítné žlázy, plic, ovárií, colon a prostaty. |
Zdroje informací
L.Thomas, Clinical laboratory diagnostics, TH Books, 1998
www.enclabmed.cz
Источник: https://www2.ikem.cz/plm_lp/_LP_00634-L0000006.htm
Amyláza
α-amyláza[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] (AMS, α-1,4-glukan-4-glukan-hydroláza, EC 3.2.1.1) hydrolyzuje α-1-4-glykosidovou vazbu; pH optimum α-amylázy je mezi 7,0–7,2. V organismu se vyskytuje ve dvou formách – jako slinný a pankreatický izoenzym podle orgánového původu. Obě izoformy AMS se od sebe liší cukernou složkou a lze je odlišit elektroforeticky, či podle precipitace pomocí speciálního lektinu nebo protilátky[11]. α-amyláza je tvořena v acinárních buňkách pankreatu a hromadí se v zymogenních granulech. Do střevního lumen se dostává ve formě pankreatického sekretu (pankreatické šťávy) spolu s dalšími trávicími enzymy. Za fyziologických podmínek není molekula enzymu absorbována střevním povrchem a sérová hladina je nízká, odpovídající aktivitě enzymu uvolněného do cirkulace přímo ze žlázových buněk, resp. lymfatickou drenáží. Molekulová hmotnost α-amylázy je 55 000. Z cirkulace je α-amyláza eliminována v ledvinách glomerulární filtrací.
Makroforma enzymu (makroamyláza)[12][13][14][15][16] vzniká vazbou enzymu na některé bílkoviny krevního séra, především imunoglobuliny, cirkulující imunokomplexy nebo jiné glykoproteiny.
Makroforma enzymu má podstatně vyšší molekulovou hmotnost (od 150 000 do 2 000 000) a není proto eliminována glomerulární filtrací.
Pro klinickou diagnostiku se stanovuje hladina α-amylázy v séru, v moči a vypočítává se index clearance amylázy/kreatininu.
Laboratorní stanovení koncentrace α-amylázy
Laboratorně lze stanovovat koncentraci proteinu imunologickými technikami nebo enzymovou katalytickou koncentraci pomocí specifických substrátů. Při stanovení jak hmotnostní, tak katalytické koncentrace enzymu je nutno zvažovat přítomnost inhibitorů v séru a vznik makroforem enzymů. Běžně používané stanovení aktivity α-amylázy je založeno na štěpení chromogenního substrátu. Starší postupy, které používaly deriváty přirozeného substrátu, škrobu, byly obtížně standardizovatelné a již se nepoužívají. Současné syntetické substráty jsou odvozeny od maltózy, jako chromogen je nejčastěji používán 4-nitrofenylfosfát. Stanovení izoenzymů α-amylázy je umožněno inhibicí jednoho z obou izoenzymů specifickou monoklonální protilátkou.
Celková α-amyláza v diagnostice
Markery akutní pankreatitidy
Zvýšená hladina celkové aktivity α-amylázy je prokazatelná u celé řady onemocnění. Nejčastějším diagnostickým důvodem je podezření na akutní pankreatitidu. Hladina celkové α-amylázy je sice zvýšena ve 100 % onemocnění akutní pankreatitidou, zvýšena je však i v 80 % všech případů akutních bolestí břicha. Podstatně větší diagnostický přínos má stanovení pankreatického izoenzymu α-amylázy (P-amylázy), jehož hladina je rovněž zvýšena ve 100 % případů akutní pankreatitidy, u akutních bolestí břicha je zvýšena jen v 10 %. V běžné klinické praxi se používá kritéria pětinásobného zvýšení celkové amylázy, které je diagnostickým indikátorem akutní pankreatitidy. Zvýšená sérová hladina je samozřejmě prokazatelná u akutních i chronických onemocnění ledvin, u střevních zánětů ve 30 % případů akutní apendicitidy. Zvýšení hladiny α-amylázy v moči u akutní pankreatitidy přetrvává déle a nastupuje později než zvýšení hladiny v séru. Slinný typ α-amylázy (S-amyláza) je zvýšen u onemocnění slinných žláz, u některých plicních chorob, u řady maligních tumorů, ovariální cysty, mimoděložního těhotenství. Normální hodnoty poměru clearance amylázy a kreatininu jsou mezi 2–4 %, při pankreatitidě stoupá index na 10 %. Zvýšený index clearance amylázy/kreatininu byl prokázán např. u diabetické ketoacidózy, popáleninách, myelomu a u ledvinných poruch. Snížení indexu clearance je diagnosticky významné pro makroamylázémii.
Existují i specifické metody pro stanovení slinné α-amylázy, např. ELISA s monoklonální protilátkou.
Průkaz makroamylázového komplexu v séru
Makroamyláza a je příčinou 8–12 % případů hyperamylázemie (zvýšené hodnoty celkové sérové hladiny α-amylázy). Příčinou je makrokomplex enzymu s vysokomolekulárními proteiny séra, především s imunoglobuliny IgA a IgG. Obdobný makrokomplex tvoří i další enzymy a to např. pankreatická lipáza.
Makroformu α-amylázy lze stanovit gelovou filtrací, elektroforeticky, precipitací s PEG nebo ELISA technikou. Kvantitativní stanovení poměru makroformy enzymu je nejpřesnější s použitím gelové chromatografie na Sephadexu® G-100. Separace probíhá v chlazeném boxu při 10 °C na koloně 9 × 150 mm při průtoku 3 ml/hod 5 hodin.
Aktivita α-amylázy je v jednotlivých frakcích stanovena enzymaticky standardním postupem s pNP blokovaným maltoheptaosidem a výsledkem je poměr obou forem enzymu.
Důležitým aspektem pro průkaz makroamylázového komplexu je nestabilita komplexu s imunoglobuliny. Při zmražení a rozmražení séra dochází k disociaci komplexů, makroamylázu je proto nutné prokazovat v čerstvě odebraném vzorku séra.
Referenční hodnoty: Makroforma enzymu není za fyziologických podmínek přítomna. Výsledek testu je udáván v procentuálním poměru makroformy amylázy vypočtené z aktivit jednotlivých frakcí. Pozitivní výsledek, průkaz komplexu, je tedy hodnota > 0.
Stanovení pankreatické amylázy ve stolici
Stanovení pankreatické amylázy ve stolici[17][18][19][20] je relativně málo používaný test, který je rovněž imunochemickým průkazem s protilátkou k lidské pankreatické amyláze – novinka, která se objevila v roce 2000.
Normální hodnoty jsou nad 360 µg/g stolice, kalibrační standardy jsou v rozmezí 0–12 000 µg/g. Test je založen na ILMA (ImmunoLuminoMetric Assay) principu s luminiscenčním měřením markerem je akridinium ester.
Původní práce o stanovení pankreatické amylázy ve stolici popisují především detekci izoenzymů a korelaci s dalšími pankreatickými enzymy ve stolici u nemocných s pankreatickou insuficiencí.
Odkazy
Zdroj
Reference
- ↑ CARROLL, Jennifer K, Brian HERRICK a Teresa GIPSON. Acute Pancreatitis: Diagnosis, Prognosis, and Treatment. American Family Physician [online]. 2007, vol. 75, no. 10, s. 1513-1520, dostupné také z . ISSN 0002-838X.
- ↑ KOCNA, Petr a Tomáš ZIMA. Hyperamylazémie, laboratorní a klinické aspekty. Časopis lékařů českých [online]. 2006, vol. 145, s. 449-452, dostupné také z . ISSN 1803-6597.
- ↑ QUARINO, L, Q DANG a J HARTMANN. An ELISA method for the identification of salivary amylase. Journal of forensic sciences. 2005, vol. 50, no. 4, s. 873-876, ISSN 0022-1198.
- ↑ SMITH, Ross C, James SOUTHWELL-KEELY a Douglas CHESHER. Should serum pancreatic lipase replace serum amylase as a biomarker of acute pancreatitis?. ANZ journal of surgery [online]. 2005, vol. 75, no. 6, s. 399-404, dostupné také z . ISSN 1445-1433.
- ↑ PANTEGHINI, Mauro, Ferruccio CERIOTTI a Franca PAGANI, et al. Recommendations for the routine use of pancreatic amylase measurement instead of total amylase for the diagnosis and monitoring of pancreatic pathology. Clinical Chemistry and Laboratory Medicine [online]. 2002, vol. 40, no. 2, s. 97-100, dostupné také z . ISSN 1434-6621.
- ↑ TREACY, John, Anthony WILLIAMS a Renz BAIS, et al. Evaluation of amylase and lipase in the diagnosis of acute pancreatitis. ANZ Journal of Surgery [online]. 2001, vol. 71, no. 10, s. 577-82, dostupné také z . ISSN 1445-1433.
- ↑ PEZZILLI, R, G TALAMINIL a L GULLO. Behaviour of serum pancreatic enzymes in chronic pancreatitis. Digestive and Liver Disease. 2000, vol. 32, no. 3, s. 233-237, ISSN 1590-8658.
- ↑ KEIM, V, N TEICH a F FIEDLER, et al. A comparison of lipase and amylase in the diagnosis of acute pancreatitis in patients with abdominal pain. Pancreas. 1998, vol. 16, no. 1, s. 45-49, ISSN 0885-3177.
- ↑ CHASE, CW, DE BARKER a WL RUSSELL. Serum amylase and lipase in the evaluation of acute abdominal pain. The American surgeon. 1996, vol. 62, no. 12, s. 1028-1033, ISSN 0003-1348.
- ↑ MALFERTHEINER, P a J ENRIQUE DOMÍNGUEZ-MUÑOZ. Clinical and laboratory diagnosis of acute pancreatitis. Annali italiani di chirurgia. 1995, vol. 66, no. 2, s. 165-170, ISSN 0003-469X.
- ↑ RACEK, Jaroslav, et al. Klinická biochemie. 2. vydání. Praha : Galén, 2006. 329 s. s. 87. ISBN 80-7262-324-9.
- ↑ BERMEJO, JF, J CARBONE a JJ RODRIGUEZ, et al. Macroamylasaemia, IgA hypergammaglobulinaemia and autoimmunity in a patient with Down syndrome and coeliac disease. Scandinavian journal of gastroenterology. 2003, vol. 38, no. 4, s. 445-447, ISSN 0036-5521.
- ↑ LAWSON, GJ. Prevalence of macroamylasaemia using polyethylene glycol precipitation as a screening method. Annals of clinical biochemistry. 2001, vol. 38(Pt 1), s. 37-45, ISSN 0004-5632.
- ↑ VENTRUCCI, M, A CIPOLLA a M MIDDONNO, et al. Macroamylase detection in serum using selective precipitation: a rapid and reliable assay. Italian journal of gastroenterology and hepatology. 1999, vol. 31, no. 9, s. 846-849, ISSN 1125-8055.
- ↑ CUTOLO, M, A SULLI a A BARONE, et al. Macroamylasemia: a possible cause of unexplained hyperamylasemia in rheumatoid arthritis. British journal of rheumatology. 1995, vol. 34, no. 3, s. 290-292, ISSN 0263-7103.
- ↑ HORTIN, GL, AL SUMMERFIELD a TR WILHITE, et al. Detection of autoantibodies to amylase by ELISA: comparison of detection of macroamylase and free autoantibody. Clinical chemistry [online]. 1994, vol. 40, no. 12, s. 2254-2259, dostupné také z . ISSN 0009-9147.
- ↑ MORIYOSHI, Yuriko, Tadashi TAKEUCHI a Keiko SHIRATORI. Fecal isoamylase activity in patients with pancreatic diseases. Pancreas. 1991, vol. 6, no. 1, s. 70-76, ISSN 0885-3177.
- ↑ GROMASHEVSKAIA, LL, GF STREMETSKII a TV BOGATYR'. Opredelenie izofermentov amilazy v kale. Laboratornoe delo. 1981, roč. 1981, no. 10, s. 609-612, ISSN 0023-6748.
- ↑ MÜLLER, G. Fakale Enzymdiagnostik. Deutsche Zeitschrift für Verdauungs- und Stoffwechselkrankheiten. 1979, vol. 39, no. 6, s. 257-265, ISSN 0012-1053.
- ↑ HINTNER, I, G MÜLLER a A THEUNE. Bestimmungen von Isoenzymen der alkalischen Phosphatase und alpha-Amylase im Stuhl. Zeitschrift für die gesamte innere Medizin und ihre Grenzgebiete. 1977, roč. 15, vol. 32, no. 12, s. 292-295, ISSN 0044-2542.
Источник: https://www.wikiskripta.eu/w/Amyláza
Fin Colenzycaps – trávicí enzymy, 60 kapslí | Vše pro zdraví a krásu z přírody
Colenzycaps obsahuje rýžové otruby a komplex trávicích enzymů, které pomáhají u trávení základních živin v zažívacím traktu.
Trávicí enzymy jsou nápomocné u nadýmání nebo problémů s vyprazdňováním, pomáhají absorbovat minerály potřebné pro tělo, podporují vitalitu.
Doporučují se seniorům, lidem s vysokou kyselostí organismu, jsou vhodné pro osoby konzumující stravu bohatou na sacharidy a tuky.
Rýžové otruby: Rýžové otruby jsou získávány při mletí rýže a to z vrstvy, která je mezi rýžovým zrnem a slupkou. Obecně 1 kg rýžových otrub obsahuje cca 180 ml rýžového oleje.
Rýžové otruby obsahují vlákninu, vitaminy skupiny B (thiamin, niacin, vit.
B6), vitamín E, minerální prvky (železo, hořčí, draslík, fosfor), volné mastné kyseliny (palmitová, olejová, linolová), antioxidanty (nejdůležitější je Gamma oryzanol).
ENZYMY představují organické látky – substance, které jsou podstatou všech chemických reakcí rostlinných a živočišných organismech. Látky jako minerály, vitamíny či hormony nemohou fungovat bez enzymů, tudíž naše tělo, orgány, tkáně a buňky mohou fungovat díky enzymům. Člověk se rodí s určitou zásobou enzymů.
Jednou z důležitých funkcí enzymů v těle je účast při trávení. Dochází k tomu, že nezymy štěpí cukry, tuky, bílkoviny na jednodušší části, které jsou dále využity ke stavbě těla či jako zdroj energie.
Štěpení živin začíná v našich ústech a proces poté pokračuje v trávicím ústrojí. Díky trávení tepelně zpracovaného jídla musí tělo dodat veškeré enzymy na trávení samo (nemá je přirozeně v syrové stravě).
Nejvíce enzymů se nachází v obilných zrnech, luštěninách, v semínkách slunečnice, tykve a v ořechových jádrech. A jelikož kromě trávicích enzymů tělo potřebuje také enzymy metabolismu, díky extrémnímu zatížení trávicích enzymů již příliš nezbývá na enzymy metabolismu.
Následně dochází k fatálním důsledkům takového deficitu jako např. předčasná vyčerpanost organismu, únava, obezita, vysoká náchylnost k nemocem apod.
S nedostatkem živých enzymů vznikají civilizační choroby. Jde o to, že když se v organismu vyčerpají endogenní enzymy a včas nedodají exogenní, dochází k předčasnému stárnutí. Při dostatečném zásobování organismu enzymy dochází k regeneraci buněk, k obnově žláz a k omlazení celého organismu.
Složení: 1 kapsle: rýžové otruby 235 mg, mikrokrystalická celulóza (látka protispékavá), amyláza, proteáza 4.5, glukoamyláza, proteáza 6.0, proteáza 3.0, lipáza RO, celuláza, sladová amyláza, invertáza, hydroxypropylmetylcelulóza (stabilizátor vlhkosti), chlorofyl (barvivo).
Obsah účinných látek: v 1 kapsli: 7500 DU amyláza, 125 CU celuláza, 10 AGU glukoamyláza, 250 SU invertáza, 437,5 FIP lipáza RO, 250 DP° sladová amyláza, 10 SAPU proteáza 3.0, 18000 HUT proteáza 4.5, 5000 HUT proteáza 6.0.
Obsah: 60 kapslí/37 g
Doporučené dávkování: 1 kapsle denně
Návod k použití: v poledne s jídlem. Nepřekročit denní dávkování. Výrobek není určen pro děti a k používání jako náhrada pestré stravy. Uchovávejte mimo dosah dětí. Dbejte na různorodou a vyváženou stravu a zdravý životní styl.
Источник: https://www.natureprodukt.cz/Fin-Colenzycaps-travici-enzymy-60-kapsli-d1347.htm
NOW Gluten Digest, lepek trávící enzymy, 60 rostlinných kapslí
Zobrazit všechny související produkty
NOW Gluten Digest s patentovaným komplexem BioCore DPP IV. DPP IV (Dipeptidylpeptidáza 4) je antigenní enzym, který hraje hlavní roli v metabolismu glukózy.
Směs je dále doplněna o proteázu, amylázu a glukoamylázu. Proteáza je enzymem, který štěpí proteiny, amyláza a glukoamyláza štěpí škroby a další polysacharidy na jednoduché sacharidy.
Lepek (gluten) je všeobecný název pro skupinu špatně stravitelných glykoproteinů, které se vyskytují zejména v obilninách. Ačkoli tyto enzymy nenahradí bezlepkovou dietu, mohou být vhodným doplňkem pro případ náhodné kontaminace lepkem.
Ocenit je mohou také lidé, kteří lepek běžně konzumují, ale pociťují po něm trávicí obtíže.
- Směs proteázy, amylázy a glukoamylázy.
- Doplněná o DPP4.
- Vhodné pro vegetariány a vegany.
Doporučené dávkování
1 kapsli před každým jídlem, které může obsahovat lepek, nebo se řiďte pokyny kvalifikovaného lékaře. Doporučujeme užívat jako ‚pojistku‘ k jídlům, u kterých nemáte pod kontrolou, z čeho byla připravena.
Složení
| Velikost dávky: 1 kapsle Balení obsahuje 60 dávek. | Množstvív 1 dávce | %RHP* |
| Směs enzymů: | 274 mg | *** |
| BioCore DPP IV | X | *** |
| Proteáza (z Aspergillus oryzae) | 30000 HUT | *** |
| Proteáza (z Aspergillus oryzae) | 500 DPP-IV | *** |
| Proteáza (z Aspergillus melleus) | 8,5 AP | *** |
| Amyláza (z Aspergillus oryzae) | 12000 DU | *** |
| Proteáza (z Aspergillus oryzae) | 30000 HUT | *** |
| Glukoamyláza (z Aspergillus niger) | 20 AGU | *** |
| * % denní referenční hodnota příjmu *** denní referenční hodnota příjmu není stanovena |
Upozornění
Tento produkt nemůže nahradit bezlepkovou dietu u celiaků. Pokud trpíte celiakií, užívejte pouze pod dohledem svého lékaře.
Trpíte-li jiným onemocněním, jste těhotná, kojíte, snažíte se otěhotnět, je vám méně než 18 let nebo užíváte léky, poraďte se před užitím tohoto přípravku s lékařem. Nepřekračujte doporučené denní dávkování. Není náhradou pestré stravy.
Může docházet k přirozené změně barvy produktu. Ukládejte mimo dosah dětí. Uchovávejte na suchém a chladném místě. Obal prosím recyklujte.
Další složky Rýžové otruby a triglyceridy se středně dlouhým řetězcem. Kapsle tvořena celulózou. Neobsahuje pšenici, lepek, sóju, mléko, vejce, ryby nebo mořské plody, arašídy ani ořechy. Vyrobeno v zařízení dodržujícím správnou výrobní praxi (GMP), které zpracovává další ingredience obsahující tyto alergeny.
Balení
60 rostlinných kapslí
Země původu
USA
| Zdraví |
| 0.05 kg |
| 60 rostlinných kapslí |
| USA |
Buďte první, kdo napíše příspěvek k této položce.
Buďte první, kdo napíše příspěvek k této položce.
Источник: https://www.brainmarket.cz/zdravi/now-gluten-digest--lepek-travici-enzymy--60-rostlinnych-kapsli/